Что окисляется при гликолизе

Гликолиз

Содержание

Гликолиз [ править | править код ]

Гликолиз – процесс распада одной молекулы глюкозы с выделением энергии, достаточной для «зарядки» двух молекул АТФ, протекает в саркоплазме под воздействием 10 специальных ферментов.

Гликолиз может протекать без потребления кислорода (такие процессы называются анаэробными) и с потреблением кислорода (аэробный гликолиз) способен быстро восстанавливать запасы АТФ в мышце.

При занятиях бодибилдингом и высокоинтенсивных упражнениях происходит анаэробный гликолиз, с образованием молочной кислоты.

Во время динамических нагрузок, таких как бег, плавание и т.п., происходит аэробный гликолиз.

Аэробный гликолиз происходит в митохондриях под воздействием специальных ферментов и требует затрат кислорода, а соответственно и времени на его доставку. Окисление происходит в несколько этапов, сначала идет гликолиз, но образовавшиеся в ходе промежуточного этапа этой реакции две молекулы пирувата не преобразуются в молекулы молочной кислоты, а проникают в митохондрии, где окисляются в цикле Кребса до углекислого газа СО2 и воды Н2О и дают энергию для производства еще 38 молекул АТФ. Суммарное уравнение реакции окисления глюкозы выглядит так:

Распад глюкозы по аэробному пути (аэробный гликолиз) дает энергию для восстановления 38 молекул АТФ. Аэробное окисление в 19 раз эффективнее анаэробного гликолиза.

Подробное описание в статье: Энергообеспечение мышечной деятельности

Анаэробный гликолиз глюкозы в эритроцитах, 2,3-БФГ и эффект Бора [ править | править код ]

Эритроциты транспортируют большое количество кислорода, которым снабжают все органы человека. По иронии судьбы сами они не могут использовать этот кислород. Источником энергии для эритроцитов служит глюкоза, при окислении которой в ходе анаэробного гликолиза в эритроцитах образуется АТФ (рис. 18.1). Аэробное окисление глюкозы в эритроцитах невозможно, так как в них отсутствуют митохондрии и вместе с ними все ферменты цикла Кребса. Кроме того, в них отсутствуют также ферменты, необходимые для окисления жирных кислот и использования кетоновых тел.

Функция эритроцитов — транспорт кислорода ко всем органам и тканям организма. Гемоглобин эритроцитов прочно связывается с кислородом, образуя оксигемоглобин. Однако в периферических тканях эритроциты должны отдать этот кислород другим клеткам. Это осуществляется благодаря явлению, известному под названием эффекта Бора. Эффект Бора создается благодаря двум факторам: протонам и 2,3-бисфосфоглицерату (рис. 18.2).

Работающим мышцам необходим АТФ, и поэтому в них интенсивно функционирует цикл Кребса. В цикле Кребса образуется диоксид углерода, который проникает в эритроциты и реагирует с водой, образуя угольную кислоту (эту реакцию катализирует карбоангидраза). Угольная кислота самопроизвольно диссоциирует, образуя бикарбонат и протон, что приводит к местному возрастанию концентрации протонов (Н+), т.е. понижению pH. Протоны высвобождают кислород из гемоглобина, и кислород диффундирует из эритроцитов в периферические ткани. Здесь он связывается с миоглобином и переносит кислород в дыхательную цепь, где он используется для синтеза АТФ путем окислительного фосфорилирования.

2,3-БФГ-шунта (шунт Рапопорта-Люберинга) (рис. 18.2). В периферических тканях молекула 2,3-БФГ связывается с дезоксигемоглобином и стабилизирует его структуру, не позволяя ему захватывать кислород от соседней молекулы оксигемоглобина.

2.3- БФГ в норме и при патологии [ править | править код ]

Эмбриональный гемоглобин имеет низкое сродство к 2,3-БФГ [ править | править код ]

Гемоглобин — тетрамер. состоящий из двух альфа-цепей и двух бета-цепей. Фетальный гемоглобин имеет иное строение: он состоит из двух а-цепей и двух у-цепей. По сравнению с нормальным гемоглобином взрослого человека, фетальный гемоглобин имеет более низкое сродство к 2,3-БФГ. Это значит, что сродство к кислороду у фетального гемоглобина выше, чем у гемоглобина материнского организма. Благодаря этому происходит транспорт кислорода от материнского организма к азолу.

2.3- БФГ и высотная адаптация [ править | править код ]

Предположим, что некий житель низин решил провести отпуск в горах. В первые дни отпуска даже незначительные физические нагрузки вызовут у него усталость и одышку. Но за несколько дней произойдет адаптация к высокогорью — в эритроцитах повысится концентрация 2,3-БФГ. Благодаря этому ткани станут получать кислород в достаточном количестве. несмотря на то что его концентрация в разреженном горном воздухе невысока. Повышение концентрации 2,3-БФГ — ответная реакция организма на недостаток кислорода

У курящих лиц концентрация 2,3-БФГ в эритроцитах выше, чем у некурящих. Так организм компенсирует сниженное вследствие постоянного воздействия угарного газа обеспечение тканей кислородом. Компенсаторное повышение уровня 2.3- БФГ также часто наблюдается у больных хроническими анемиями, обструктивной болезнью легких, при врожденных пороках сердца и муковисцидозе.

Энзимопатии гликолитического пути в эритроцитах [ править | править код ]

В редких случаях из-за врожденной недостаточности гликолитических ферментов в эритроцитах развивается наследственная несфероцитарная гемолитическая анемия. Это заболевание может быть весьма тяжелым, поскольку в эритроцитах гликолиз — единственный путь синтеза и АТФ и 2.3-БФГ.

Нарушения гликолитического ферментативного аппарата могут по-разному сказываться на метаболизме 2.3-БФГ (рис. 18.2). Если нарушение расположено проксимально по отношению к 2.3-БФГ-шунту (например, при недостаточности гексокиназы, фосфоглюкоизомеразы или альдолазы А), уровень 2,3-БФГ будет снижен, так как будет снижена интенсивность синтеза его предшественников. Если же нарушение расположено после 2.3-БФГ-шунта (например, недостаточность пируваткиназы). концентрация 2.3-БФГ в эритроцитах будет повышена.

Кроме того, у ряда больных была обнаружена недостаточность бифункционального фермента шунта — БФГ-мутазы/2,3-БФГ-фосфагазы. У таких больных концентрация 2.3- БФГ была низкой.

Номенклатура альдолаз [ править | править код ]

Чтобы учащийся не путал разные термины, необходимо разобраться в номенклатуре альдолаз. Альдолаза (полное название — фруктозо-1,6-бисфосфат-атьдолаза) по официальной номенклатуре называется D-глицеральдегид-З-фосфатлиазой (КФ 4.1.2.13). Она выполняет три функции:

У животных обнаружены три формы альдолазы.

Альдолаза А. Содержится в эритроцитах и мышцах. При наследственной гемолитической анемии в крови содержится дефектная форма альдолазы А.

Альдолаза В. Недостаточность альдолазы В приводит к наследственной непереносимости фруктозы. Альдолаза В присутствует в печени, почках и тонком кишечнике.

Альдолаза С. Содержится в головном мозге.

Взаимосвязь гликолиза и аэробных реакций [ править | править код ]

Два способа оценки аэробных возможностей организма (прямая оценка показателя максимального устойчивого состояния по лактату и косвенная оценка аэробно-анаэробного перехода) основаны на классической теории активации гликолиза, предложенной А. Хиллом. В основу этой теории легла гипотеза о том, что активация гликолиза в мышечном волокне запускается при снижении аэробного ресинтеза АТФ. Основной причиной снижения аэробного ресинтеза АТФ должно быть неадекватное снабжение клетки кислородом, т.е. фактически снижение внутриклеточного парциального давления кислорода до критического уровня (0,1—0,5 мм рт. ст.), ниже которого нормальное функционирование митохондрий невозможно. Прямо проверить данное предположение оказалось методически достаточно сложно.

Относительно недавно появились исследования, в которых in situ было измерено внутримышечное парциальное давление кислорода, связанного с миоглобином, во время максимального теста с возрастающей нагрузкой в т. gracilis у собаки методом криомикроспектроскопии. Среднее парциальное давление кислорода, связанного с миоглобином, при работе на уровне МПК значительно выше критического и составляет 5,5 мм рт. ст., при этом не удается обнаружить связь между ПК мышцей или средним парциальным давлением кислорода в волокне и концентрацией лактата в мышце или суммарным выходом лактата из мышцы.

Сходные результаты получены при измерении внутримышечного парциального давления кислорода во время максимального теста с повышающейся нагрузкой (50-100% от пикового ПК) у тренированных велосипедистов в условиях in vivo при разгибании ноги в коленном суставе. Исследователи получили достаточно неожиданный результат. Оказалось, что парциальное давление кислорода в миоглобине не изменяется на протяжении всего теста с возрастающей нагрузкой (50—100% от пикового ПК) вплоть до отказа от работы. Среднее парциальное давление кислорода, связанного с миоглобином, составляет 3,1 мм рт. ст. Любопытно, при работе в гипоксических условиях (F,02—0,12) парциальное давление кислорода, связанного с миоглобином, оказывается достоверно ниже, чем в нормоксии и составляет 2,1 мм рт. ст. Оно также не изменяется во всем диапазоне нагрузок (50

100% от пикового ПК). При этом потребление кислорода тканями рабочей ноги, измеренное с помощью прямого метода (по Фику), линейно растет вплоть до отказа от работы, как в гипоксических, так и в нормоксических условиях.

Таким образом, даже при гипоксии во время максимальной нагрузки парциальное давление кислорода в миоглобине не падает ниже критического уровня. Однако при этом наблюдается увеличение скорости суммарного выхода лактата из рабочей мышцы, измеренное с помощью прямого метода. Причем работа в условиях гипоксии приводила к значительно более интенсивному выходу лактата (относительно нормированной мощности работы), чем работа в нормоксических условиях. На основании этих данных можно сделать вывод о том, что парциальное напряжение кислорода в активной мышечной клетке не является ключевым фактором, активирующим гликолиз. В то же время опыты с гипоксией дают основание полагать, что парциальное давление кислорода в цитоплазме может модулировать активность гликолиза. Увеличение суммарного выхода лактата из мышцы, как в условиях нормоксии, так и в условиях гипоксии, регулируется, главным образом, активацией симпато-адреналовой системы. Это подтверждается сходной динамикой концентрации адреналина в артериальной крови и суммарного выхода лактата из рабочей мышцы. Влияние симпато-адреналовой системы на гликолиз подтверждается и рядом других работ, в которых исследовали изменения концентрации катехоламинов во время нагрузки, а также опытами с применением бета-блокаторов.

Среди других возможных кандидатов на роль активаторов гликолиза выделяют: АДФ, АМФ, неорганический фосфат, отношение креатин/фосфокреатин и цитоплазматический окислительно-востановительный потенциал (НАДН+/НАД+).

Суммируя результаты описанных исследований, можно сказать, что парциальное давление кислорода в цитоплазме мышечной клетки не опускается до критичного уровня даже при работе максимальной аэробной мощности. Это означает, что активность гликолиза в мышечном волокне во время работы не зависит от скорости аэробного ресинтеза АТФ или, по крайней мере, зависит не только от нее.

Источник

Что окисляется при гликолизе

Установите соответствие между характеристикой углевода и его группой.

А) является биополимером

Б) обладает гидрофобностью

В) проявляет гидрофильность

Г) служит запасным питательным веществом в клетках животных

Д) образуется в результате фотосинтеза

Е) окисляется при гликолизе

Запишите в ответ цифры, расположив их в порядке, соответствующем буквам:

Моносахарид: проявляет гидрофильность; образуется в результате фотосинтеза; окисляется при гликолизе. Полисахарид: является биополимером; обладает гидрофобностью; служит запасным питательным веществом в клетках животных.

не только крахмал. Мономер глюкоза, а потом уже в комплексе Гольджи образуются другие углеводы. Но это уже не просто фотосинтез, это пластический обмен.

Пояснение к заданию № 816 : «Углеводы образуются в ЭПС». Ваше пояснение к этому заданию : «Углеводы образуются в АГ» Чему и кому верить.

Эти две системы (ЭПС и Аппарат Гольджи) соединены друг с другом.

На мембранах гладкой эндоплазматической сети происходит синтез липидов и углеводов. Внутри каналов ЭПС синтезированные вещества накапливаются и транспортируются по клетке.

Здравствуйте! Запасным питательным веществом у животных служит гликоген, а не крахмал, поэтому задание некорректно

К полисахаридам относятся крахмал, целлюлоза, гликоген и хитин.

глюкоза же образуется в хлоропластах в процессе фотосинтеза. Как понять ваш комментарий, что глюкоза образется в ЭПС, а крахмал в АГ.

В моём комментарии? В моём комментарии нет утверждения, что глюкоза образуется ГДЕ_ТО кроме хлоропласта. В нем написано ДРУГИЕ углеводы.

Источник

ГЛИКОЛИЗ

Гликолиз (от греч. glycys – сладкий и lysis – растворение, распад) – это последовательность ферментативных реакций, приводящих к превращению глюкозы в пируват с одновременным образованием АТФ.

При аэробных условиях пируват проникает в митохондрии, где полностью окисляется до СО₂ и Н₂О. Если содержание кислорода недостаточно, как это может иметь место в активно сокращающейся мышце, пируват превращается в лактат.

Итак, гликолиз – не только главный путь утилизации глюкозы в клетках, но и уникальный путь, поскольку он может использовать кислород, если

последний доступен (аэробные условия), но может протекать и в отсутствие кислорода (анаэробные условия).

Анаэробный гликолиз – сложный ферментативный процесс распада глюкозы, протекающий в тканях человека и животных без потребления кислорода. Конечным продуктом гликолиза является молочная кислота. В процессе гликолиза образуется АТФ. Суммарное уравнение гликолиза можно представить следующим образом:

Последовательность реакций анаэробного гликолиза, так же как и их промежуточные продукты, хорошо изучена. Процесс гликолиза катализируется одиннадцатью ферментами, большинство из которых выделено в гомогенном, клисталлическом или высокоочищенном виде и свойства которых достаточно известны. Заметим, что гликолиз протекает в гиало-плазме (цитозоле) клетки.

Первой ферментативной реакцией гликолиза является фосфорилирование, т.е. перенос остатка ортофосфата на глюкозу за счет АТФ. Реакция катализируется ферментом гексокиназой:

Образование глюкозо-6-фосфата в гексокиназной реакции сопровождается освобождением значительного количества свободной энергии системы и может считаться практически необратимым процессом.

Наиболее важным свойством гексокиназы является ее ингибирование глюкозо-6-фосфатом, т.е. последний служит одновременно и продуктом реакции, и аллостерическим ингибитором.

Фермент гексокиназа способен катализировать фосфорилирование не только D-глюкозы, но и других гексоз, в частности D-фруктозы, D-маннозы и т.д. В печени, кроме гексокиназы, существует фермент глюкокиназа, который катализирует фосфорилирование только D-глюкозы. В мышечной ткани этот фермент отсутствует (подробнее см. главу 16).

Второй реакцией гликолиза является превращение глюкозо-6-фос-фата под действием фермента глюкозо-6-фосфатизомеразы во фруктозо-6-фосфат:

Эта реакция протекает легко в обоих направлениях, и для нее не требуется каких-либо кофакторов.

Третья реакция катализируется ферментом фосфофруктокиназой; образовавшийся фруктозо-6-фосфат вновь фосфорилируется за счет второй молекулы АТФ:

Данная реакция аналогично гексокиназной практически необратима, протекает в присутствии ионов магния и является наиболее медленно текущей реакцией гликолиза. Фактически эта реакция определяет скорость гликолиза в целом.

Четвертую реакцию гликолиза катализирует фермент альдолаза. Под влиянием этого фермента фруктозо-1,6-бисфосфат расщепляется на две фосфотриозы:

Эта реакция обратима. В зависимости от температуры равновесие устанавливается на различном уровне. При повышении температуры реакция сдвигается в сторону большего образования триозофосфатов (дигидро-ксиацетонфосфата и глицеральдегид-3-фосфата).

Пятая реакция – это реакция изомеризации триозофосфатов. Катализируется ферментом триозофосфатизомеразой:

Равновесие данной изомеразной реакции сдвинуто в сторону дигид-роксиацетонфосфата: 95% дигидроксиацетонфосфата и около 5% глице-ральдегид-3-фосфата. В последующие реакции гликолиза может непосредственно включаться только один из двух образующихся триозофосфатов, а именно глицеральдегид-3-фосфат. Вследствие этого по мере потребления в ходе дальнейших превращений альдегидной формы фосфотриозы ди-гидроксиацетонфосфат превращается в глицеральдегид-3-фосфат.

Образованием глицеральдегид-3-фосфата как бы завершается первая стадия гликолиза. Вторая стадия – наиболее сложная и важная. Она включает окислительно-восстановительную реакцию (реакция гликолитической оксидоредукции), сопряженную с субстратным фосфорилированием, в процессе которого образуется АТФ.

В результате шестой реакции глицеральдегид-3-фосфат в присутствии фермента глицеральдегидфосфатдегидрогеназы, кофермента НАД и неорганического фосфата подвергается своеобразному окислению с образованием 1,3-бисфосфоглицериновой кислоты и восстановленной формы НАД (НАДН). Эта реакция блокируется йод- или бромацетатом, протекает в несколько этапов:

1,3-Бисфосфоглицерат представляет собой высокоэнергетическое соединение (макроэргическая связь условно обозначена знаком «тильда»

). Механизм действия глицеральдегидфосфатдегидрогеназы сводится к следующему: в присутствии неорганического фосфата НАД + выступает как акцептор водорода, отщепляющегося от глицеральдегид-3-фосфата. В процессе образования НАДН глицеральдегид-3-фосфат связывается с молекулой фермента за счет SH-групп последнего. Образовавшаяся связь богата энергией, но она непрочная и расщепляется под влиянием неорганического фосфата, при этом образуется 1,3-бисфосфоглицериновая кислота.

Седьмая реакция катализируется фосфоглицераткиназой, при этом происходит передача богатого энергией фосфатного остатка (фосфатной группы в положении 1) на АДФ с образованием АТФ и 3-фосфогли-цериновой кислоты (3-фосфоглицерат):

Таким образом, благодаря действию двух ферментов (глицеральде-гидфосфатдегидрогеназы и фосфоглицераткиназы) энергия, высвобождающаяся при окислении альдегидной группы глицеральдегид-3-фосфата до карбоксильной группы, запасается в форме энергии АТФ. В отличие от окислительного фосфорилирования образование АТФ из высокоэнергетических соединений называется субстратным фосфорилированием.

Восьмая реакция сопровождается внутримолекулярным переносом оставшейся фосфатной группы, и 3-фосфоглицериновая кислота превращается в 2-фосфоглицериновую кислоту (2-фосфоглицерат).

Девятая реакция катализируется ферментом енолазой, при этом 2-фосфоглицериновая кислота в результате отщепления молекулы воды переходит в фосфоенолпировиноградную кислоту (фосфоенолпируват), а фосфатная связь в положении 2 становится высокоэргической:

Енолаза активируется двухвалентными катионами Mg 2+ или Мn 2+ и ингибируется фторидом.

Десятая реакция характеризуется разрывом высокоэргической связи и переносом фосфатного остатка от фосфоенолпирувата на АДФ (субстратное фосфорилирование). Катализируется ферментом пируваткиназой:

В результате одиннадцатой реакции происходит восстановление пировиноградной кислоты и образуется молочная кислота. Реакция протекает при участии фермента лактатдегидрогеназы и кофермента НАДН, образовавшегося в шестой реакции:

Последовательность протекающих при гликолизе реакций представлена на рис. 10.3.

Рис. 10.3. Последовательность реакций гликолиза.

Реакция восстановления пирувата завершает внутренний окислительно-восстановительный цикл гликолиза. НАД + при этом играет роль промежуточного переносчика водорода от глицеральдегид-3-фосфата (6-я реакция) на пировиноградную кислоту (11-я реакция), при этом сам он регенерируется и вновь может участвовать в циклическом процессе, получившем название гликолитический оксидоредукции.

Биологическое значение процесса гликолиза заключается прежде всего в образовании богатых энергией фосфорных соединений. На первых стадиях гликолиза затрачиваются 2 молекулы АТФ (гексокиназная и фосфофрук-токиназная реакции). На последующих образуются 4 молекулы АТФ (фосфоглицераткиназная и пируваткиназная реакции). Таким образом, энергетическая эффективность гликолиза в анаэробных условиях составляет 2 молекулы АТФ на одну молекулу глюкозы.

Как отмечалось, основной реакцией, лимитирующей скорость гликолиза, является фосфофруктокиназная. Вторая реакция, лимитирующая скорость и регулирующая гликолиз – гексокиназная реакция. Кроме того, контроль гликолиза осуществляется также ЛДГ и ее изоферментами.

В тканях с аэробным метаболизмом (ткани сердца, почек и др.) преобладают изоферменты ЛДГ₁ и ЛДГ₂ (см. главу 4). Эти изоферменты инги-бируются даже небольшими концентрациями пирувата, что препятствует образованию молочной кислоты и способствует более полному окислению пирувата (точнее, ацетил-КоА) в цикле трикарбоновых кислот.

В тканях человека, в значительной степени использующих энергию гликолиза (например, скелетные мышцы), главными изоферментами являются ЛДГ₅ и ЛДГ₄. Активность ЛДГ₅ максимальна при тех концентрациях пирувата, которые ингибируют ЛДГ₁. Преобладание изоферментов ЛДГ₄ и ЛДГ₅ обусловливает интенсивный анаэробный гликолиз с быстрым превращением пирувата в молочную кислоту.

Как отмечалось, процесс анаэробного распада гликогена получил название гликогенолиза. Вовлечение D-глюкозных единиц гликогена в процесс гликолиза происходит при участии 2 ферментов – фосфорилазы а и фосфо-глюкомутазы. Образовавшийся в результате фосфоглюкомутазной реакции глюкозо-6-фосфат может включаться в процесс гликолиза. После образования глюкозо-6-фосфата дальнейшие пути гликолиза и гликогенолиза полностью совпадают:

В процессе гликогенолиза в виде макроэргических соединений накапливаются не две, а три молекулы АТФ (АТФ не тратится на образование глюкозо-6-фосфата). Кажется, что энергетическая эффективность глико-генолиза выглядит несколько более высокой по сравнению с процессом гликолиза, но эта эффективность реализуется только при наличии активной фосфорилазы а. Следует иметь в виду, что в процессе активации фосфо-рилазы b расходуется АТФ (см. рис. 10.2).

Источник

Гликолиз и глюконеогенез. Аэробное окисление глюкозы.

» data-shape=»round» data-use-links data-color-scheme=»normal» data-direction=»horizontal» data-services=»messenger,vkontakte,facebook,odnoklassniki,telegram,twitter,viber,whatsapp,moimir,lj,blogger»>

ГЛИКОЛИЗ. ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ. АЭРОБНОЕ ОКИСЛЕНИЕ ГЛЮКОЗЫ.

ГЛИКОЛИЗ

Гликолиз — это сложный ферментативный процесс расщепления глюкозы до двух молекул пирувата (аэробный гликолиз) или двух молекул лактата (анаэробный гликолиз, протекающий без потребления кислорода).

Суммарное уравнение анаэробного гликолиза:

Гликолиз функционирует во всех живых клетках. Все ферменты локализованы в цитозоле, формируя полиферментный комплекс.

Гликолиз осуществляется в два этапа.

I. Подготовительный этап — дихотомический распад глюкозы на две молекулы глицеральдегид-3-фосфата. Превращения сопровождаются затратой 2 АТФ.

II. Этап гликолитической оксидоредукции — превращение глицеральдегид-3-фосфата в лактат. Включает окислительно-восстановительные реакции и реакции фосфорилирования, сопровождающиеся генерацией АТФ.

На втором этапе окисляются две молекулы глицеральдегид-3-фосфата, поэтому в реакциях впереди формулы субстрата следует ставить коэффициент 2.

Энергетический баланс гликолиза — две молекулы АТФ на одну молекулу глюкозы. На I этапе гликолиза расходуются две молекулы АТФ для активирования субстрата (в гексокиназной и фосфофруктокиназной реакциях). На II этапе образуются четыре молекулы АТФ (в фосфоглицераткиназной и пируваткиназной реакциях). Синтез АТФ осуществляется путем субстратного фосфорилирования.

Ключевые ферменты гликолиза:

1. Гексокиназа — это регуляторный фермент гликолиза во внепеченочных клетках. Гексокиназа аллостерически ингибируется глюкозо-6-фосфатом. Глюкокиназа — регуляторный фермент гликолиза в гепатоцитах. Синтез глюкокиназы индуцируется инсулином.

2. Фосфофруктокиназа-1. Это главный ключевой фермент, катализирует реакцию, лимитирующую скорость всего процесса (наиболее медленная реакция). Синтез фермента индуцируется инсулином. Аллостерические активаторы — АМФ, АДФ, фруктозо-2,6-дифосфат. Уровень фруктозо-2,6-дифосфата увеличивается под действием инсулина и понижается под действием глюкагона. Аллостерические ингибиторы — АТФ, цитрат.

3. Пируваткиназа. Фермент активен в нефосфорилированной форме. Глюкагон (в гепатоцитах) и адреналин (в миоцитах) стимулируют фосфорилирование фермента, а значит инактивируют фермент. Инсулин, наоборот, стимулирует дефосфорилирование фермента, а значит активирует фермент. Аллостерический активатор — Фр-1,6-ФФ. Аллостерический ингибитор — АТФ, ацетилКоА. Синтез фермента индуцирует инсулин.

Биологическая роль гликолиза:

1. Генерирование АТФ. Гликолиз — единственный процесс в клетках, продуцирующий АТФ без потребления кислорода. Клетки, имеющие мало или не имеющие вообще митохондрий, получают АТФ только в ходе гликолиза.

Значение гликолиза для эритроцитов. Гликолиз — единственный процесс, продуцирующий АТФ в эритроцитах и поддерживающий их целостность и функции.

Наследственный дефект пируваткиназы сопровождается гемолитической анемией. При этой патологии эритроциты имеют от 5 до 25 % нормальной пируваткиназной активности и, следовательно, скорость гликолиза низкая.

Промежуточный продукт гликолиза в эритроцитах — 2,3-дифосфоглицерат (2,3-ДФГ) — понижает сродство гемоглобина к кислороду, способствуя диссоциации кислорода из оксигемоглобина и переходу его в ткани. Нарушения гликолиза в эритроцитах могут оказывать влияние на транспорт кислорода. Так, при недостаточности гексокиназы наблюдается понижение уровня 2,3-ДФГ и ненормально высокое сродство гемоглобина к кислороду. И наоборот, при недостаточности пируваткиназы содержание 2,3-ДФГ вдвое превышает норму, что обусловливает низкое сродство гемоглобина к кислороду.

2. Является источником углеводородных радикалов для процессов биосинтеза в клетках:

Патогенетическая взаимосвязь углеводов пищи и кариеса

Потребление легкоферментируемых углеводов, в частности сахарозы, инициирует кислотную деминерализацию эмали зубов. У бактерий имеются два альтернативных пути использования пирувата: первый — путь восстановления ПВК в молочную кислоту с участием лактатдегидрогеназы (ЛДГ), второй — расщепление ПВК на уксусную и муравьиную кислоту с участием пируватформиатлиазы (ПФЛ).

Схема расщепления сахарозы под влиянием ферментов бактерий полости рта:

Зависимость выхода Са 2+ из зубов от рН ротовой жидкости:

Аэробное окисление глюкозы

Это основной путь катаболизма глюкозы у аэробных организмов. Процесс осуществляется в три этапа. В аэробных условиях глюкоза окисляется до СО₂ и Н₂О.

Энергетический баланс. Энергетический баланс аэробного окисления глюкозы —
30–32 моля АТФ на молекулу глюкозы.

ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ

Глюконеогенез — синтез глюкозы из соединений неуглеводной природы.

В организме взрослого человека за сутки может синтезироваться до 250 г глюкозы.

Глюконеогенез осуществляется главным образом в печени (синтезируетя до 90 % всей глюкозы), в корковом веществе почек и в энтероцитах (совсем незначительно).

Глюконеогенез стимулируется при длительном голодании, при ограничении поступления углеводов с пищей, в период восстановления после мышечной нагрузки, у новорождённых в первые часы после рождения.

Субстраты глюконеогенеза. Истинными субстратами глюконеогенеза являютя пируват, оксалоацетат, фосфодиоксиацетон, которые непосредственно включаются в этот процесс. Все вещества неуглеводной природы, дающие эти метаболиты, являются субстратами глюконеогенеза: лактат→ПВК, метаболиты цикла Кребса→ЩУК, глицерол→фосфодиоксиацетон, пропионил-КоА→метаболиты цикла Кребса→ЩУК, глюкогенные аминокислоты→ПВК или ЩУК. Главный источник субстратов глюконеогенеза — глюкогенные аминокислоты. К глюкогенным аминокислотам относятся все протеиногенные аминокислоты, кроме лейцина и лизина.

2ПВК + 4АТФ + 2ГТФ + 2НАДН . Н + + 2Н + 6Н₂О → Глюкоза + 4АДФ + 2ГДФ + 6Фн + 2НАД +

Глюконеогенез протекает, в основном, по тому же пути, что и гликолиз, но в обратном направлении. Для обхода трех ключевых реакций гликолиза используются четыре специфических фермента глюконеогенеза.

Ключевые ферменты и ключевые реакции глюконеогенеза:

1. Пируваткарбоксилаза

2. Фосфоенолпируваткарбоксикиназа

3. Фруктозо-1,6-бисфосфатаза

Фруктозо-1,6-бисфосфат + Н₂О Фруктозо-6-фосфат + Ф_Н

4. Глюкозо-6-фосфатаза

Глюкозо-6-фосфат + Н₂О Глюкоза + Ф_Н

Энергетический баланс. На синтез молекулы глюкозы из двух молекул пирувата расходуется 4АТФ и 2ГТФ (6АТФ). Энергию для глюконеогенеза поставляет процесс β-окис-ления жирных кислот.

Регуляция глюконеогенеза.

Глюконеогенез стимулируется в условиях гипогликемии при низком уровне инсулина и преобладании его антагонистов (глюкагона, катехоламинов, глюкокортикоидов).

1. Регуляция активности ключевых ферментов:

КоА (аллостерический активатор).

2. Регуляция количества ключевых ферментов: глюкокортикоиды и глюкагон индуцируют синтез ключевых ферментов, а инсулин — репрессирует.

3. Регуляция количества субстрата: количество субстратов глюконеогенеза увеличивается под действием глюкокортикоидов (катаболическое действие на белки мышечной и лимфоидной ткани, на жировую ткань), а также глюкагона (катаболическое действие на жировую ткань).

Биологическая роль глюконеогенеза:

1. Поддержание уровня глюкозы в крови. При длительном голодании (голодание более суток) глюконеогенез является единственным процессом, поставляющим глюкозу в кровь.

2. Возвращение лактата в метаболический фонд углеводов. Лактат, образующийся в процессе анаэробного окисления глюкозы в эритроцитах и скелетных мышцах, транспортируется кровью в печень и превращается в гепатоцитах в глюкозу. Это так называемый межорганный цикл Кори.

3. Предотвращение лактатного ацидоза, то есть в ходе глюконеогенеза лактат крови превращается в глюкозу.

Источник

• визитки установка дверей шаблоны →