Что относится к простым белкам
Что относится к простым белкам
§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.
Классификация по форме белковых молекул
По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.
Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).
В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.
Рис. 18. Форма белковых молекул:
а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок
Классификация по составу белковой молекулы
Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.
К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.
Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.
Металлопротеины
К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.
Хромопротеины
В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин, принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe 2+ (рис. 19). При взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин. В альвеолах легких гемоглобин насыщается кислородом. В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением кислорода, который используется клетками:
Гемоглобин может образовывать соединение с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:
Карбоксигемоглобин не способен присоединять кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом.
Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).
Фосфопротеины
Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20).
Рис. 20. Фосфопротеин
К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:
фосфопротеин + Н2 
протеин + Н3РО4
Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.
Липопротеины
К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21).
Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране
К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие с ними ковалентную связь.
Гликопротеины
Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).
Рис. 22. Гликопротеины
Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.
Классификация по функциям
По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.
Структурные белки
К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).
Рис. 23. Клеточная мембрана.
Питательные и запасные белки
Питательным белком является казеин, основная функция которого заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.
Сократительные белки
Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.
Транспортные белки
Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки, способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.
Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану
Белки-ферменты
Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.
Защитные белки
К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.
Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:
фибриноген фибрин.
Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.
Рецепторные белки
Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).
Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку
Регуляторные белки
Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.
Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.
Простые белки
Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.
До 80-х годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.
Среди глобулярных белков можно выделить:
альбумины— растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
гистоны— низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).
Связанные понятия
Поликетидсинтазы (ПКС, англ. Polyketide synthase, КФ 6.4) — ферменты или мультиферментные комплексы, синтезирующие поликетиды (вторичные метаболиты, такие как антибиотики, токсины или статины). Поликетидсинтазы обнаружены у бактерий, грибов, животных и растений и имеют большое сходство с синтазами жирных кислот в организации и механизме биосинтеза. Как правило, гены синтазы определённого поликетида входят в один оперон (у бактерий) или в один кластер (у эукариот).
Упоминания в литературе
Связанные понятия (продолжение)
Дегидрогеназы (отрицание де… + лат. hydrogenium — водород) — группа ферментов из класса оксидоредуктаз, катализирующих перенос протонов от субстрата (органических веществ) и пары электронов — к акцептору.
Не следует путать с гликанами.Глюкан представляет собой молекулу полисахарида из мономеров D-глюкозы (в отличие от гликанов, где мономером может являться не только D-глюкоза), связанных гликозидными связями.
Сахара́зы — обширная группа гликозил-гидролаз, способных расщеплять молекулы сахарозы на глюкозу и фруктозу. Часто имеют более широкую субстратную специфичность. В зависимости от узнаваемой в молекуле субстрата группы сахаразы подразделяют на β-фруктозидазы и α-глюкозидазы. Сахараза синтезируется поджелудочной железой и слизистой тонкого кишечника.
Антимицины — группа вторичных метаболитов, синтезируемых бактериями рода Streptomyces.
Хромопротеиды (от греч. chroma — краска) — сложные белки, состоящие из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента — простетической группы. Различают гемопротеины (содержат в качестве простетической группы гем), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллоксазина). Хромопротеиды участвуют в таких процессах жизнедеятельности, как фотосинтез, клеточное дыхание и дыхание всего организма, транспорт кислорода и углекислого газа, окислительно-восстановительные.
Что относится к простым белкам
В основу классификации белков положены их физико-химические и химические особенности. Белки классифицируют по нескольким признакам.
1.По строению
По химическому строению молекул все белки подразделяют на простые и сложные.
Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот.
Сложные белки (протеиды) состоят из глобулярных белков и небелкового компонента. Небелковая часть сложного белка называется простетической группой.
Простетическая группа может быть представлена различными по химической природе соединениями. В зависимости от ее строения и свойств сложные белки подразделяются:
Простые белки
К простым белкам относят альбумины, глобулины, протамины, гистоны, проламины, глютелины, протеиноиды.
Альбумины и глобулины белки, которые есть во всех тканях. Сыворотка крови наиболее богата этими белками. На долю альбуминов приходится более половины белков плазмы крови.
Альбумины
Альбумины – составляют основную часть белков животных и растительных тканей. Альбумины – это глобулярные белки.
Альбумины – белки относительно небольшой молекулярной массы 25000-70000, они имеют выраженный кислый характер, так как содержат большое количество аспарагиновой и глутаминовой кислот.
Они растворяются в чистой воде и разбавленных растворах кислот, щелочей и солей. Из водных растворов альбумины осаждаются сернокислым аммонием только при полном насыщении раствора, т.к. это сильно гидратированые белки.
При кипячении свертываются и выпадают в осадок в виде густых хлопьев денатурированного белка. Образование пенки на молоке, загустение содержимого яиц при варке объясняется денатурацией альбуминов. Пена, образующаяся при варке плодов и овощей, частично состоит из свернувшихся растительных альбуминов.
Альбумины – белки преимущественно животного происхождения. К ним относятся альбумины сыворотки крови, лактальбумин молока, овальбумин яичного белка, миоальбумин мышц животных, а также лейкозин пшеницы, ржи и ячменя, легуменин гречихи и сои, рицин касторовых бобов.
Альбумины выполняют в организме питательную, транспортную, обезвреживающую функции.
Характерным свойством альбуминов является их высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы, выполняя транспортную роль.
Они транспортируют гормоны, холестерол, билирубин, лекарственные вещества, ионы кальция.
Альбумины связывают токсичные соединения – алкалоиды, тяжелые металлы, билирубин.
Благодаря высокой гидрофильности, небольшим размерам молекул, значительной концентрации альбумины играют важную роль в поддержании осмотического давления крови. Альбумины обеспечивают на 80% осмотическое давление крови от всех других сывороточных белков.
Альбумины синтезируются преимущественно в печени и быстро обновляются.
Глобулины
Глобулины – широко распространённая группа глобулярных белков, обычно сопутствующая альбуминам. Глобулины имеют более высокую молекулярную массу, чем альбумины. Глобулины слабокислые или нейтральные белки.
Глобулины растворимы в слабых солевых растворах, не растворимы в дистиллированной воде и выпадают в осадок при 50% и более насыщении растворов сернокислым аммонием, при нагревании свертываются.
К глобулинам относятся сывороточный, молочный, яичный, мышечный и другие глобулины.
Глобулины в организме выполняют питательную, защитную, транспортную функции.
В крови глобулины транспортируют холестерин, фосфолипиды, триглицериды, ионы железа (Fe 2+ ), меди (Cu 2+ ), витамин В12. В молоке лактоглобулины и лактальбумины также выполняют транспортную функцию.
Глобулины вырабатываются печенью и иммунной системой.
Протамины
Протамины – низкомолекулярные положительно заряженные ядерные белки с резко выраженными основными свойствами (щелочные белки), с низкой молекулярной массой – 4000–12000, содержат 60-85% аргинина.
Протамины являются составной частью многих важных сложных белков (нуклеопротеидов), входящих в состав клеточных ядер. В ядрах клеток они находятся в комплексе с ДНК.
Протамины хорошо растворяются в воде, кислой и нейтральной среде и осаждаются в щелочных средах, не осаждаются при кипячении.
Протамины обнаружены в ядрах сперматозоидов у рыб. Составляют фракцию основного белка в зрелой сперме рыб.
Протамины содержатся в сперме некоторых видов рыб (сальмин – семга, клупеин – сельдь), скумбрин – скумбрия.
Выполняют главным образом структурную функцию, поэтому и присутствуют в клетках не способных к делению.
Гистоны
Гистоны представляют собой низкомолекулярные (11000–22000) белки с третичной структурой, обладают выраженными основными (щелочными) свойствами, т.к. содержат большое количество аргинина и лизина.
Гистоны содержатся в ядрах клеток высших организмов в соединении с нуклеиновыми кислотами, образуя нуклеопротеиды.
Гистоны играют важную роль в регуляции генной активности. Это белки хромосом, они входят в структуру хроматина. В клетках положительно заряженные гистоны связаны с отрицательно заряженными ДНК в составе хроматина. Гистоны в хроматине формируют остов, на который накручивается молекула ДНК.
Это очень стабильные белки, молекулы которых могут сохраняться в течение всей жизни клетки.
Гистоны находятся в виде нуклеопротеидов в лейкоцитах и красных кровяных шариках (гемоглобин).
Гистоны по своим свойствам близки к протаминам, растворимы в воде и разбавленных кислотах, нерастворимы в водном аммиаке и не свертываются при нагревании. Молекулы гистонов полярны, очень гидрофильны, поэтому они с трудом высаливаются из растворов.
Основные функции гистонов – структурная и регуляторная.
Структурная – гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно хроматина, хромосом и нуклеосом.
Регуляторная – заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.
Проламины
Проламины – белки растительного происхождения, содержатся в клейковине семян злаковых растений, где выполняют роль запасных белков. В их состав входит большое количество глутаминовой кислоты и пролина (отсюда название проламин).
Проламины почти не содержат глицина и лизина, что делает невысокой их пищевую ценность.
Характерной особенностью проламинов является то, что они не растворимы в воде, солевых растворах, щелочах, хорошо растворимы в 60-80% растворе этилового спирта (это связано с наличием большого количества неполярной аминокислоты пролина), в то время как все другие белки денатурируют и выпадают в осадок.
К ним относятся глиадин (белок пшеницы, ржи), гордеин (белок ячменя), зеин (белок кукурузы), авенин (белокян овса), эдестин (белок конопли).
Проламины практически отсутствуют в бобовых и масличных культурах.
Глютелины
Глютелины – белки растительного происхождения, характеризующиеся высоким содержанием аминокислот пролина и глутаминовой кислоты.
Глютелины играют важную роль в питании человека, т. к. их питательная ценность высока. Они присутствуют в семенах злаковых культур вместе с проламинами.
Глютелины занимают промежуточное положение между проламинами и глобулинами.
Глютелины растворяются в разбавленных кислотах и щелочах, не растворяются в воде, спирте и разбавленных солевых растворах.
Представителями данного класса простых белков является оризенин (белок риса), глютелин (белок кукурузы) и глютенин (белок пшеницы).
У риса 80% всего белка приходится на глютелины (оризенин), этим можно объяснить высокое содержание лизина в белке рисового зерна.
Эти белки в ржаной муке не образуют клейковины, что обусловлено качественным различием белков ржи и пшеницы.
Протеиноиды
Протеиноиды – фибриллярные белки, их молекулы образуют многомолекулярные нитевидные комплексы – фибриллы.
Протеиноиды – белки животного происхождения, богаты глицином, пролином, цистином. Они могут иметь третичную и четвертичную структуры.
Протеиноиды – белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок). Они представлены коллагеном, эластином и кератином.
Протеиноиды не растворяются в воде, солевых растворах, разведенных кислотах и щелочах. Не перевариваются в желудочно-кишечном тракте большинства животных и человека и поэтому не могут выполнять питательную функцию. Однако, некоторые членистоногие приспособились к питанию фибриллярными белками кожи, перьев птиц, шерсти (например, моль).
К протеиноидам относятся коллаген – основной белок кожи, костей и хрящей, эластин – белок сухожилий и соединительной ткани, кератин – белок волос, шерсти, копыт, рогов и фиброин шелка.
Коллаген
Коллаген – основной белок соединительной ткани животных и человека, состоящий из трех белковых нитей, закрученных в спираль. Коллаген защищает ткани от механических воздействий, поддерживая прочность кожного покрова.
Коллаген – широко распространённый в организме белок, составляет около трети всех белков организма. Более 80% всего коллагена организма находится в межклеточном веществе соединительной ткани кожи, костей, связок, сухожилий, хрящей. Эти ткани обладают малой растяжимостью и высокой прочностью.
К особенностям аминокислотного состава коллагена относится, прежде всего, высокое содержание глицина, пролина. Полипептидные цепи коллагена содержит около 1000 аминокислот.
Коллаген, долго нагреваемый в воде при 56-100 0 С, переходит в растворимый клей, или глютин (желатин), который охлаждаясь, застывает и образует студень. На этом свойстве желатина основано приготовление заливных блюд.
Эластин
Эластин – основной белок эластических волокон, которые в больших количествах содержатся в межклеточном веществе таких тканей, как кожа, стенки кровеносных сосудов, связки, лёгкие. Эти ткани обладают очень важными свойствами: они могут растягиваться в несколько раз по сравнению с исходной длиной, сохраняя при этом высокую прочность на разрыв, и возвращаться в первоначальное состояние после снятия нагрузки.
Эластичность связана с присутствием в эластине большого количества межцепочечных сшивок при участии аминокислоты лизина.
Эластин не растворим в воде, не способен к набуханию. В составе эластина содержится много гидрофобных аминокислот — глицина, валина, аланина, лейцина, пролина.
Кератин
Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину.
Волосы (шерсть), ногти, перья, иглы, когти, рога и копыта животных состоят главным образом из кератина.
Кератины могут иметь α-структуру и β-структуру.
В α-кератинах три α-спирали объединяются в суперспираль. Молекулы α-кератина ориентированы параллельно и соединены дисульфидными связями (содержат много цистеина), что придает прочность структуре.
Примером β-кератинов является фиброин шелка.
Кератины не растворимы в растворах солей, кислот, щелочей. Их молекулярная масса очень высока.
Фиброин шелка
Фиброин шелка – фибриллярный белок, выделяемый паукообразными и некоторыми насекомыми и составляющий основу нитей паутины и коконов насекомых, в частности, шёлка тутового шелкопряда.
Его β-структура состоит из антипараллельных полипептидных цепей, связанных между собой водородными связями. Фиброин состоит в основном из глицина, аланина, серина, тирозина.
Сложные белки
Фосфопротеины
Фосфопротеины – это сложные белки, простетической группой которых является остаток фосфорной кислоты. Она связывается с пептидной цепью через остатки тирозина, серина и треонина, т.е. тех аминокислот, которые содержат ОН-группу.
К белкам этого класса относятся:
Биологическая роль фосфопротеинов заключается в том, что они являются питательными веществами необходимыми для растущих организмов.
Фосфопротеины – это ценный источник энергетического и пластического материала для развития зародыша и дальнейшего роста и развития организма.
Например, казеин (казеиноген) молока содержит все незаменимые аминокислоты и фосфорную кислоту. В его состав также входят ионы кальция.
Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах для формирования скелета.
Гликопротеины
Гликопротеины (гликоконъюгаты) – это сложные белки, которые содержат в качестве простетической группы углеводный компонент.
У некоторых гликопротеидов углеводная часть непрочно связана с белком и может легко от него отделяться. Простетические группы некоторых гликопротеидов могут встречаться в тканях и в свободном состоянии.
Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.
Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны.
Истинные гликопротеины
Углеводная часть гликопротеинов представлена небольшими гетерополисахаридами или олигосахаридами нерегулярного строения и содержит маннозу, галактозу, глюкозу, и их аминопроизводные. Белок в них составляет 80-85% массы макромолекулы.
Для гликопротеинов характерна ковалентная гликозидная связь. N-гликозидная связь возникает между углеводным компонентом и амидной группой аспарагина в белках. Например, в иммуноглобулинах, ферментах и гормонах).
О-гликозидная связь – моносахарид связан с ОН-группой серина или треонина (в муцинах), а иногда с ОН-группой гидроксилизина или гидроксипролина (коллагены).
К типичным гликопротеинам относят большинство белковых гормонов, секретируемые в жидкие среды организма вещества, мембранные сложные белки, все антитела (иммуноглобулины), белки плазмы крови, молока, интерфероны, группы крови.
Функциии гликопротеинов
Протеогликаны
Особую группу гликопротеинов составляют протеогликаны, в составе которых углеводный компонент преобладает и на его долю приходится от 90% и выше. Более того, эти вещества по своим свойствам более сходны с полисахаридами, чем с белками.
Простетическая группа протеогликанов представлена гетерополисахаридами, имеющими регулярное строение.
Углеводная часть, аналогично с гликопротеинами, связывается с белком через остатки серина и аспарагина.
Углеводные фрагменты усиливают гидрофильные свойства белка за счёт большого количества ОН-групп и кислотных группировок. Цепи последних недостаточно гибкие и стремятся принять конформацию очень рыхлого случайного клубка, занимая огромный объём.
Будучи гидрофильными, они притягивают много воды и даже в низких концентрациях образуют гидратированные гели. Подобная способность создаёт во внеклеточном пространстве – тургор.
Протеогликаны образуют основное вещество межклеточного матрикса (межклеточного пространства).
Протеогликаны хрящевого матрикса содержат гиалуроновую кислоту, образующую студенистый гель, выполняющий роль амортизатора в хрящах и суставных поверхностях.
По функции протеогликаны значимы для межклеточного пространства, особенно соединительной ткани, в которое погружены коллагеновые волокна. Они имеют древовидную структуру, в центре находится гиалуроновая кислота.
Т.к. их молекулы гидрофильны, они создают сетчатый желеподобный матрикс и заполняют пространство между клетками, являясь преградой для крупных молекул и микроорганизмов.
В межклеточном матриксе присутствуют разные протеогликаны. Среди них есть очень крупные – например агрекан и ворсикан.
В межклеточном пространстве имеется также целый набор так называемых малых протеогликанов, которые широко распространены в разных видах соединительной ткани и выполняют там разнообразные функции.
По соотношению белковой и углеводной частей гликопротеины подразделяются на нейтральные и кислые.
К нейтральным гликопротеинам относятся яичный белок (овальбумин), гликопротеины плазмы крови, белок щитовидной железы (тиреоглобулин).
К кислым гликопротеинам относятся – муцины и мукоиды.
Муцины являются основой слизей организма (слюны, желудочного и кишечного сока). Выполняют защитную функцию — предохраняют стенки пищеварительного тракта от механических, химических повреждений. Муцины устойчивы к действию ферментов, которые гидролизуют белок.
Мукоиды – это белки синовиальной жидкости суставов, хрящей, жидкости глазного яблока. Выполняют защитную функцию, являются смазочным материалом в аппарате движения.
В состав кислых гликопротеинов входит уроновая кислота, которая принимает участие в обезвреживании билирубина и лекарственных средств.
Нуклеопротеины
Нуклеопротеины (ДНП и РНП) – это сложные белки, простетической группой которых являются нуклеиновые кислоты (РНК и ДНК).
В природе обнаружено 2 типа нуклеопротеинов – дезоксирибонуклеопротеины (ДНП) – комплексы белков с дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК) и рибонуклеопротеиды (РНП) – комплексы белков с рибонуклеиновой кислотой (РНК).
ДНП преимущественно локализованы в ядре, митохондриях, а РНП – в цитоплазме, а в ядре (ядрышке) обнаружены также высокомолекулярные РНП.
Выделяют два вида нуклеиновых кислот в зависимости от пентозы, входящей в их состав – рибонуклеиновая кислота (РНК), если в ее состав входит рибоза и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК), если в ее состав входит дезоксирибоза.
Отличия между РНК и ДНК
ДНК преимущественно сосредоточена в ядре клеток в составе хромосом, митохондриях и хлоропластах.
Хранение, воспроизводство и передача по наследству генетического материала, экспрессия генов.
Различают три главных вида РНК:
мРНК (иРНК) – считывает информацию с участка ДНК о первичной структуре белка и несет эту информацию к рибосомам (несет информацию из ядра в цитоплазму).
тРНК – транспортирует аминокислоты к месту синтеза белка (из цитоплазмы к рибосомам).
рРНК – входит в состав рибосом (из нее построен каркас рибосом), участвует в синтезе белковой (полипептидной) цепи.
РНК в некоторых вирусах является носителем генетической информации вместо ДНК.
Видеофильм «Нуклеиновые кислоты в биосинтезе белка»
Липопротеины
Липопротеины – сложные белки, простетическая группа которых представлена каким-либо липидом.
Липиды играют важную роль в организме человека. Они содержатся во всех клетках и тканях и участвуют во многих обменных процессах.
Они составляют структурную основу всех биологических мембран, в свободном состоянии присутствуют в основном в плазме крови и лимфе.
Липопротеины плазмы, сыворотки крови растворимы в воде. Липопротеины мембранных стенок клеток, нервных волокон нерастворимы в воде.
В состав липопротеинов могут одновременно входить свободные триглицериды, жирные кислоты, нейтральные жиры, фосфолипиды и холестерин (холестерол).
Все типы липопротеинов имеют сходное строение: гидрофобное ядро и гидрофильный слой на поверхности. Гидрофильный слой образован белками (апопротеинами), фосфолипидами и холестеролом. Триацилглицеролы (ТАГ) и эфиры холестерола составляют гидрофобное ядро.
Гидрофильные группы этих молекул ориентированы в водную фазу, а гидрофобные части – к гидрофобному ядру липопротеина, в котором находятся транспортируемые липиды.
Липиды не растворяются в воде, потому не могут переноситься кровью в чистом виде. Поэтому для транспорта липидов кровью в организме образуются комплексы липидов с белками – липопротеины.
В организме синтезируются следующие типы липопротеинов: хиломикроны (ХМ), липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины промежуточной плотности (ЛППП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП) и липопротеины высокой плотности (ЛПВП).
Каждый из типов ЛП образуется в разных тканях и транспортирует определенные липиды.
Общая функция всех липопротеинов – это транспорт липидов.
Липопротеины хорошо растворимы в крови, так как имеют небольшой размер и отрицательный заряд на поверхности. Некоторые липопротеины легко проходят через стенки капилляров кровеносных сосудов и доставляют липиды к клеткам.
Большой размер хиломикронов не позволяет им проникать через стенки капилляров, поэтому из клеток кишечника они сначала попадают в лимфатическую систему и потом через главный грудной проток вливаются в кровь вместе с лимфой.
Липопротеины очень низкой и низкой плотности вызывают при повышении их концентрации в крови атеросклероз.
При нарушениях транспорта липидов и липидного обмена снижается энергетический потенциал организма, ухудшается передача нервных импульсов, снижается скорость ферментивных реакций. Без участия липопротеинов невозможен транспорт жирорастворимых витаминов: витаминов групп А, Е, К, D.
Хромопротеины
Хромопротеины («цветные белки») – сложные белки, содержащие в качестве простетической группы окрашенный компонент.
Хромопротеины участвуют в таких процессах жизнедеятельности, как фотосинтез, дыхание, транспорт кислорода и диоксида углерода, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цветовосприятие и др.
В зависимости от их строения различают гемопротеины, флавопротеины, родопсин.
Гемопротеины (красные) – сложные белки, простетической группой которых служит гем.
К группе гемопротеинов относятся гемоглобин, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (цитохромы, каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компонента железо- (или магний) порфирины, но различные по составу и структуре белки, и выполняют разнообразные биологические функции.
Хлорофилл (магнийпорфирин) вместе с белком обеспечивает фотосинтетическую активность растений, катализируя расщепление молекулы воды на водород и кислород (поглощением солнечной энергии). Гемопротеины (железопорфирины), напротив, катализируют обратную реакцию — образование молекулы воды, связанное с освобождением энергии.
Гемоглобин – главный компонент эритроцита и основной дыхательный пигмент, обеспечивает перенос кислорода (О2) из легких в ткани и углекислого газа (СО2) из тканей в легкие. Поддерживает кислотно-основное равновесие крови.
У гемоглобина белковый компонент представлен глобином, а небелковым компонентом является гем – пигмент. Ион железа расположен в центре гема-пигмента, придающего крови характерный красный цвет. Гем представлен порфирином, состоящим из 4-х пиррольных колец. Каждая из 4 молекул гема «обернута» одной полипептидной цепью.
Гем является простетической группой и у миоглобина, каталазы, пероксидазы, цитохромов. Гем встречается также в растительных гемопротеинах и участвует в процессе фотосинтеза.
Миоглобин (белок мышц) – небольшой глобулярный белок, молекула его состоит из одной полипептидной цепи и одного гема. Миоглобин создает в мышцах резерв кислорода, используемый мышечными волокнами.
К хромопротеинам относятся и флавопротеиды, простетическими группами у которых являются изоаллоксазиновые производные. Флавопротеиды входят в состав оксидоредуктаз – ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. В некоторые флавоноиды включены ионы металлов и молекула гема.
Родопсин – это белок, простетической группой которого служит активная форма витамина А – ретиналь. Родопсин — основное светочувствительное вещество палочек сетчатки глаза. Его функция состоит в восприятии света в сумерках, т.е. отвечает за сумеречное зрение.
Металлопротеины
Металлопротеины – сложные белки, где роль небелкового компонента выполняют ионы металлов.
К числу металлопротеинов относятся около сотни ферментов.
Важная функция металлопротеинов связана с транспортированием металлов и их хранением в организме.
Типичными металлопротеинами являются белки, содержащие негемовое железо – трансферрин, ферритин, гемосидерин, имеющие важное значение в обмене железа в организме.
Ферритин – внутриклеточный глобулярный белок, содержится главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Благодаря ферритину цитозольные запасы железа поддерживаются в растворимой и нетоксичной форме.
Гемосидерин, в отличие от ферритина и трансферрина, является водонерастворимым железосодержащим белковым комплексом. Он содержится главным образом в клетках печени и селезенки, накапливается при избытке железа в организме, например, при частых переливаниях крови.
Церулоплазмин – сывороточный белок, содержащий медь и принимающий участие в ее метаболизме, а также обменных процессах железа. Относится к α-2-глобулинам.
Каталаза — обезвреживает перекись водорода.
Цитохромоксидаза — в комплексе с другими ферментами дыхательной цепи митохондрий участвует в синтезе АТФ.
Алкогольдегидрогеназа — обеспечивает метаболизм этанола и других спиртов
Лактатдегидрогеназа — участвует в метаболизме молочной кислоты
Карбоангидраза — образует угольную кислоту из CO2 и H2O.
Ксантиноксидаза — отвечает за последние реакции катаболизма пуриновых оснований.
Тиреопероксидаза — участвует в синтезе гормонов щитовидной железы.
Глутатионпероксидаза — антиоксидантный фермент.
Уреаза — отвечает за распад мочевины.
2.По форме молекул (фибриллярные и глобулярные)
Белки можно классифицировать по форме молекул и некоторым физически свойствам на два больших класса: фибриллярные и глобулярные белки.
Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.
Наиболее важна вторичная структура (третичная почти совсем не выражена).
Большинство фибриллярных белков не растворяется в воде, имеет большую молекулярную массу.
Эти белки отличаются высокой механической прочностью, выполняют структурную функцию.
К фибриллярным белкам относятся кератины (волосы, шерсть, рога, копыта, ногти, перья), миозин (мышцы), коллаген (сухожилия и хрящи), фиброин (шелк, паутина).
Глобулярные белки характеризуются компактной трехмерной укладкой полипептидных цепей, их молекулы имеют форму глобулы.
Наиболее важна третичная структура.
Глобулярные белки растворяются в воде или в разбавленных солевых растворах. Из-за большого размера молекул эти растворы – коллоидные.
Глобулярные белки выполняют функции ферментов, антител (глобулины сыворотки крови определяют иммунологическую активность) и в некоторых случаев гормонов (инсулин).
Они играют важную роль в протоплазме, удерживая в ней воду и некоторые другие вещества, способствуют поддержанию молекулярной организации.
Глобулярные белки встречаются в физиологических жидкостях (сыворотке крови, молоке, пищеварительных жидкостях), в тканях организма.
Существуют также и промежуточные белки фибриллярной природы, но растворимые. Примером служит фибриноген, превращающийся в нерастворимый фибрин при свертывании крови.
3.По растворимости в отдельных растворителях
Классификация простых белков основана преимущественно на растворимости в воде, спирте, солевых растворах, растворах щелочей и кислот.
4.По аминокислотному составу
С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные.
Полноценными считаются белки, включающие в состав восемь незаменимых аминокислот, которые самостоятельно организм синтезировать не может.
Неполноценными считаются белки, которые содержат недостаточное количество одной или нескольких незаменимых аминокислот, которые не могут быть синтезированы организмом.
Полноценные белки содержатся в продуктах животного происхождения (кроме желатина), а также некоторой растительной пище (горох, фасоль, соя).
Неполноценные белки – преимущественно растительного происхождения.