Что определяет первичную структуру белка

Строение белков. Структуры белков

Структуры белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная

Белки

Название «белки» происходит от способности многих из них при нагревании становиться белыми. Название «протеины» происходит от греческого слова «первый», что указывает на их важное значение в организме. Чем выше уровень организации живых существ, тем разнообразнее состав белков.

Белки образуются из аминокислот, которые соединяются между собой ковалентной – пептидной связью: между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид (из остатков двух аминокислот, от греч. пептос – сваренный). Замена, исключение или перестановка аминокислот в полипептидной цепи вызывает возникновение новых белков. Например, при замене лишь одной аминокислоты (глутамина на валин) возникает тяжелая болезнь – серповидно-клеточная анемия, когда эритроциты имеют другую форму и не могут выполнять свои основные функции (перенос кислорода). При образовании пептидной связи отщепляется молекула воды. В зависимости от количества аминокислотных остатков выделяют:

– олигопептиды (ди-, три-, тетрапептиды и т. п.) – содержат до 20 аминокислотных остатков;

– полипептиды – от 20 до 50 аминокислотных остатков;

– белки – свыше 50, иногда тысячи аминокислотных остатков

По физико-химическим свойствам различают белки гидрофильные и гидрофобные.

Существуют четыре уровня организации белковой молекулы – равноценные пространственные структуры (конфигурации, конформации) белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная структура

Первичная структура белков является простейшей. Имеет вид полипептидной цепи, где аминокислоты связаны между собой прочной пептидной связью. Определяется качественным и количественным составом аминокислот и их последовательностью.

Вторичная структура

Вторичная структура образована преимущественно водородными связями, которые образовались между атомами водорода NH-группы одного завитка спирали и кислорода СО-группы другого и направлены вдоль спирали или между параллельными складками молекулы белка. Белковая молекула частично или целиком скручена в α-спираль или образует β-складчатую структуру. Например, белки кератина образуют α-спираль. Они входят в состав копыт, рогов, волос, перьев, ногтей, когтей. β-складчатую имеют белки, которые входят в состав шелка. Извне спирали остаются аминокислотные радикалы (R-группы). Водородные связи значительно более слабые, чем ковалентные, но при значительном их количестве образуют довольно прочную структуру.

Функционирование в виде закрученной спирали характерно для некоторых фибриллярных белков – миозин, актин, фибриноген, коллаген и т. п.

Третичная структура

Третичная структура белка. Эта структура постоянна и своеобразна для каждого белка. Она определяется размером, полярностью R-групп, формой и последовательностью аминокислотных остатков. Полипептидная спираль закручивается и укладывается определенным образом. Формирование третичной структуры белка приводит к образованию особой конфигурации белка – глобулы (от лат. globulus – шарик). Его образование обуславливается разными типами нековалентных взаимодействий: гидрофобные, водородные, ионные. Между остатками аминокислоты цистеина возникают дисульфидные мостики.

Гидрофобные связи – это слабые связи между неполярными боковыми цепями, которые возникают в результате взаимного отталкивания молекул растворителя. При этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы и защищают ее от взаимодействия с водой, а снаружи расположены боковые гидрофильные цепи.

Третичную структуру имеет большинство белков – глобулины, альбумины и т. п.

Четвертичная структура

Четвертичная структура белка. Образуется в результате объединения отдельных полипептидных цепей. В совокупности они составляют функциональную единицу. Типы связей разные: гидрофобные, водородные, электростатические, ионные.

Электростатические связи возникают между электроотрицательными и электроположительными радикалами аминокислотных остатков.

Для одних белков характерно глобулярное размещение субъединиц – это глобулярные белки. Глобулярные белки легко растворяются в воде или растворах солей. К глобулярным белкам принадлежит свыше 1000 известных ферментов. К глобулярным белкам относятся некоторые гормоны, антитела, транспортные белки. Например, сложная молекула гемоглобина (белка эритроцита крови) является глобулярным белком и состоит из четырех макромолекул глобинов: двух α-цепей и двух β-цепей, каждая из которых соединена с гемом, содержащим железо.

Для других белков характерно объединение в спиральные структуры – это фибриллярные (от лат. fibrilla – волоконце) белки. Несколько (от 3 до 7) α–спиралей свиваются вместе, подобно волокнам в кабеле. Фибриллярные белки нерастворимы в воде.

Белки делят на простые и сложные.

Простые (протеины)

Состоят только из остатков аминокислот. К простым белкам относят глобулины, альбумины, глутелины, проламины, протамины, пистоны. Альбумины (например, альбумин сыворотки крови) растворимы в воде, глобулины (например, антитела) нерастворимы в воде, но растворимы в водных растворах некоторых солей (хлорид натрия и т. п.).

Сложные (протеиды)

Включают в состав, кроме остатков аминокислот, соединения другой природы, которые называются простетическою группой. Например, металлопротеиды – это белки, содержащие негеминовое железо или связанные атомами металлов (большинство ферментов), нуклеопротеиды – белки, соединенные с нуклеиновыми кислотами (хромосомы и т. п.), фосфопротеиды –белки, в состав которых входят остатки фосфорной кислоты (белки яичного желтка и т. п.), гликопротеиды –белки в соединении с углеводами (некоторые гормоны, антитела и т. п.), хромопротеиды – белки, содержащий пигменты (миоглобин и т. п.), липопротеиды – белки, содержащие липиды (входят в состав мембран).

Источник

Параграф 57 белки первичная структура

Автор текста – Анисимова Елена Сергеевна. Авторские права защищены. Продавать текст нельзя.
Курсив можно не зубрить. Замечания можно присылать по почте: exam_bch@mail.ru

ПАРАГРАФ 57:
«Белки: первичная структура».

57.1. Белки: первичная структура.
Аминокислотные остатки (аминоацилы; это аминокислоты без ОН атомов карбоксильных групп около ;-углеродного атома) способны соединяться пептидными связями, образуя полимеры и олигомеры.
Соединение из менее сотни аминоацилов считается пептидом, а из более сотни – белком. Но это условно – например, инсулин, состоящий из 51 аминоацила, формально является пептидом, а по сути – молекулой белка. По другим данным, более 40 аминоацилов – это уже белок, а не полипептид.
Таким образом, белок – это полимер, состоящий из аминоацилов (в качестве мономеров), соединённых пептидными связями. Умейте писать формулы пептидов и соединять аминоацилы пептидными связями!!
Очень важно, в каком порядке какие аминокислоты соединены. – Замена единственной аминокислоты или другое расположение аминокислот дают уже совсем другой белок.
То, в каком порядке какие аминокислотные остатки соединены (пептидными связями) – это и есть ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА белка.
Определение. Первичная структура белка – это цепочка аминокислотных остатков (аминоацилов), соединённых пептидными связями и расположенных в строго определённом порядке. Часто эту цепочку аминоацилов называют полипептидной цепью.
57.2. Видовая специфичность белков.
Белок организма определённого биологического вида живых организмов характерен только для данного вида, то их есть специфичен для него. У других видов могут быть похожие по строению и функциям белки, но их аминокислотные последовательности (первичные структуры) всё же отличаются от аминокислотных последовательностей похожих белков других видов.
Есть белки, которые отличаются и внутри вида. Например, белки главного комплекса гистосовместимости у всех людей разные (одинаковые только у однояйцевых близнецов).
Причина того, что у разных видов и особей белки разные – то, что у всех разные гены, от которых и зависит, какие белки есть у данного организма.
57.3. Первичные (наследственные) протеинопатии и их лечение.
Определение. –патия – это болезнь, протеин – это белок, протеинопатия – это болезнь, связанная с дефектом белка.
Первичная протеинопатия – это болезнь, связанная с ДЕФЕКТОМ белка, причиной которого является изменение гена (мутация).
Наследственными первичные протеинопатии называются потому, что могут передаваться потомкам «в наследство».
Не путать с врождёнными болезнями – ребёнок может родиться с патологией не из-за плохих генов, а из-за повреждений во время эмбриогенеза.
Дефект белка отводит к болезни потому, что приводит или к повышенной активности белка (как при подагре или конститутивных рецепторах), или к сниженной активности белка (как при гемофилии и др.).
ПРИМЕРЫ
первичных протеинопатий – это многие известные Вам примеры наследственных, генетических болезней. – Гемофилия, серповидно-клеточная анемия, фенилкетонурия (точнее, фенил/пировиноградная олигофрения), синдром Леша-Нихана, синдром врождённого комбинированного иммунодефицита (СВИД), гликогеноз и агликогеноз, альбинизм, первичные энзимопатии (см. п.8 о первичных энзимопатиях), болезни из-за конститутивных рецепторов, подагра и т.д.
Для ЛЕЧЕНИЯ
первичных протеинопатий нужно исправлять гены, то есть нужна генотерапия. Этот метод лечения применён при СВИДе. Но метод дорог и пока редко применяется, а для многих болезней не разработаны методики.
В некоторых случаях предотвратить развитие симптомов болезни (последствий дефекта белка) можно без генотерапии – например, при фенилкутонурии развитие слабоумия можно предотвратить, убрав из пищи новорожденного фенилаланин (субстрат фермента, у которого снижена активность).
При дефиците лактазы из питания убирают молоко (лактОзу), при дефиците сахарАзы – сахарОзу.
При альбинизме повреждение кожи ультрафиолетом предотвращают, закрывая кожу от солнца.
При гликогенозах и агликогенозах нужно более частое питание.
При протеинопатиях, связанных с повышенной активностью белков, лечить можно с помощью веществ, которые подавляют активность этих белков (они называются ингибиторами или блокаторами – например, ингибиторы тирозинкиназы при биологический терапии онкологических заболеваний).
Низкую активность ферментов иногда можно скорректировать с помощью назначения повышенных количеств субстратов этих ферментов – тогда образуется нужно количество продуктов ферментов.
Тяжесть проявлений протеинопатии зависит от того, какая мутация в гене, кодирующем белок.
Некоторые мутации не сильно меняют активность белка, а некоторые сильно меняют.
Тяжёлые протеинопатии приводят к ярко выраженным наследственным заболеваниям. Менее тяжёлые – к предрасположенности человека к определённым заболеваниям.
Чем качественнее белки организма – тем меньше болезней, лучше самочувствие, дольше продолжительность жизни, лучше иммунитет, интеллект и т.д.
Многие лекарств лечат именно потому, что меняют активность белков – или снижают избыточную (ингибиторы и блокаторы), или повышают недостаточную.
57.4. Биологические функции белков. См. также п.89.
1. ФЕРМЕНТАТИВНАЯ:
белки являются основными катализаторами химических реакций. Такие белки, осуществляющие катализ, называются ферментами и энзимами. Например, пепсин, амилАЗА, липАЗА и т.д.
Кроме белков, катализировать реакции способны некоторые РНК, которые называют рибозимами.

3. ЗАЩИТНАЯ:
1 – АНТИТЕЛА участвуют в защите организма ОТ ИНФЕКЦИЙ (распознают антигены),
2 – белки свёртывающей системы крови (например, фибриноген) защищают ОТ КРОВОПОТЕРИ при повреждении сосудов,
3 – белки противосвёртывающей системы защищают от тромбов,
4 – белковые компоненты протеогликанов обеспечивают механическую защиту клеток.

4. ТРАНСПОРТНАЯ:
1 – транспорт ряда веществ в крови осуществляется с помощью белков-переносчиков (транспортёров);
например, альбумин переносит жирные кислоты, ионы кальция и водорода (связывает часть ионов кальция и водорода), некоторые лекарства,
трансферрин переносит железо, церулоплазмин переносит медь,
белки в составе липопротеинов участвуют в переносе жира и холестерина,
специальные белки переносят ряд витаминов и гормонов (гидрофобных – стероидных, йодтиронинов) и т.д.
2 – транспорт КИСЛОРОДА от лёгких в ткани осуществляется эритроцитами с помощью ГЕМОГЛОБИНА,
3 – транспорт многих веществ через мембраны осуществляется специальными белками-переносчиками;
есть переносчики для ионов натрия, калия, кальция, для глюкозы и аминокислот и т.д.

5. СТРУКТУРНАЯ:
1 – белки образуют, формируют межклеточное вещество (основные – коллаген, эластин),
2 – белки вместе с липидами образуют мембраны клеток,
3 – белки входят в состав рибосом и цитоскелета.

6. СОКРАТИТЕЛЬНАЯ (двигательная):
белки обеспечивают сокращение мышц, изменение формы клетки или её органелл, подвижность клеток (лейкоцитов, например) и ресничек; примеры – актин, МИОЗИН, тубулин,
сокращение белков цитоскелета обеспечивает расхождение хромосом при митозе, транспорт везикул внутри клетки; движение обеспечивается сократительными белками.

7. ЗАПАСАЮЩАЯ (РЕЗЕРВНАЯ) –
белки могут использоваться в качестве резерва питательных веществ; у человека это белки мышц, печени, крови; казеин молока матери – резерв питательных веществ для младенца.

8. Другие: буферная, создание онкотического давления, поставка аминокислот для синтеза других БАВ, реализация генетической информации и т.д.
57.5. СОСТАВ БЕЛКОВ. См. параграф 4.
Есть белки, в состав которых входит только ППЦ (или несколько ППЦ при четвертичной структуре) – такие белки называются ПРОСТЫМИ.
Есть белки, в состав которых которых, кроме ППЦ, входят другие вещества (небелковой природы)– такие белки называют СЛОЖНЫМИ.
Небелковые компоненты сложных белков называются КОФАКТОРАМИ, а белковые компоненты (ППЦ) сложных белков называются АПОБЕЛКАМИ.
Комплекс апобелка и кофактора называется холобелком.
Типы кофакторов.
Соединения белков с углеводами называются ГЛИКОпротеинами, с липидами – ЛИПОпротеинами, с нуклеиновыми кислотами – НУКЛЕОпротеинами (примеры – хромосомы, рибосомы, сплайсосомы), с фосфатом – ФОСФОпротеинами, с металлами – МЕТАЛЛОпротеинами и т.д.
57.5 КЛАССИФИКАЦИИ белков.
По типу третичной структуры: глобулярные и фибриллярные, см. п.58.
По функциям: ферментативные, транспортные, структурные, защитные, сократительные, рецепторные и т.д. – см. 57.4.
По составу (простые и сложные) и по типу кофактора: см. 57.5.

Источник

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Смотреть оглавление (лекции №1-25)

Источник