Что называют денатурацией белка
Денатурация: особенности процесса, влияющие факторы, механизмы и последствия
Что такое белки?
Человеческий организм нуждается в различных типах молекул, и наиболее важными являются молекулы белков, которые содержат азот и состоят из аминокислот. Молекулы белка образуют основной строительный блок мышц и других тканей в организме человека. Их название указывает на то, что они имеют решающее значение для здоровья человека. Слово «белок» происходит от греческого «протеос», что означает «первый» или «первом месте». Каждый белок имеет свое место действия и задачи, которые он выполняет. Функции белка можно разделить на 9 основных:
Молекулы белка имеют разные размеры, в зависимости от количества аминокислот. Малые молекулы включают, например, инсулин из 51 аминокислоты, в то время как очень большие молекулы включают титан из почти 27 000 аминокислот.Однако размер молекул не имеет значения, для правильного функционирования они должны быть в подходящей форме. Каждый тип белка имеет уникальную форму, которая определяет роль белка в организме. Попробуйте представить белки как ключи, которые принадлежат только определенным дверям в человеческом организме.
Человеческий метаболизм расщепляет белки на более простые частицы – аминокислоты. 20 аминокислот необходимы для роста мышц и обмена веществ, 11 из которых не являются необходимыми. Это означает, что наш организм может создавать их сам, и их не нужно употреблять в пищу. Остальные аминокислоты помечены как незаменимые, и организм человека получает их из пищи и пищевых добавок. Мышечная ткань не может расти или регенерировать без них.
Что такое денатурация белка?
Денатурация – это процесс, при котором структура белковой молекулы нарушается, тем самым теряя свою функцию. Различия в форме белка могут быть вызвать:
Денатурация меняет форму белка, но последовательность аминокислот остается прежней. Цель протеина в форме пищевой добавки состоит в том, чтобы восполнить достаточное количество белка, и чтобы пищеварительная система могла разрушиться, тем самым снабжая мышечную ткань. Эта функция не теряется при термообработке белков.
Хорошим примером также является белок пепсин, который действует как фермент и расщепляет белки в желудке. Он работает только при низком pH, теряет свою функцию в среде с высоким pH и денатурирует. По этой причине pH желудка поддерживается на очень низком уровне, чтобы обеспечить правильное функционирование пепсина.
Тепло используется для разрыва водородных связей и неполярных гидрофобных взаимодействий в молекуле белка. Более высокая температура увеличивает кинетическую энергию и заставит молекулы вибрировать очень быстро, пока связи между ними не будут разрушены. Молекула белка разворачивается из своей трехмерной структуры, обеспечивая лучший доступ пищеварительного фермента к белковым связям.
Вот почему мы готовим продукты, чтобы изменить структуру белка и облегчить его переваривание. Например, этот процесс происходит, когда вы готовите яйца. В это время белок из яиц денатурируется и во время варки. После употребления вареных яиц переваривание и усвоение содержащихся в них питательных веществ происходит быстрее. Вы можете быть удивлены тем, что такой же процесс происходит при стерилизации медицинских инструментов. Тепло денатурирует белки в бактериях, которые затем уничтожают бактерии и дезинфицируют объекты.
Особенности процесса
Он сопровождается разворачиванием полипептидной связи, которая в растворе изначально представлена в виде беспорядочного клубка.
Процесс денатурации белка сопровождается утрачиванием гидратной оболочки, выпадением белка в осадок, утрачиванием им нативных свойств.
Среди основных факторов, которые провоцируют процесс денатурации, выделим физические параметры: давление, температуру, механическое действие, ионизирующее и ультразвуковое излучение.
Денатурация белка происходит под воздействием органических растворителей, минеральных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, алкалоидов.
Свойства денатурированных белков, виды денатурации
При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.
Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.
Различают 2 вида денатурации:
Свойства денатурированных белков:
Ферментные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических ферментов расщепляющих пептидные связи между определенными аминокислотами.
Пепсин расщепляет связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты.
Трипсин расщепляет связи между аргинином и лизином.
Химотрипсин гидролизует связи триптофана, тирозина и фенилаланина.
Гидрофобные взаимодействия, а также ионные и водородные связи относятся к числу слабых, тк энергия их лишь ненамного превосходит энергию теплового движения атомов при комнатной температуре(т е уже при данной температуре возможен разрыв связей ).
Поддержание характерной для белка конформации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи.
Факторы, вызывающие денатурацию белков
Факторы, которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на физические и химические.
Воздействие факторами денатурации применяют для стерилизации оборудования и инструментов, а также как антисептики.
Что происходит в процессе денатурации белков
Почему рост сочувствия к животным необязательно улучшит обращение людей с ними
В процессе денатурации белка имеет место разрыв химических связей (дисульфидных, водородных, ван-дер-ваальсовых, электростатических и др.), которые стабилизируют высшие уровни организации белковой молекулы, что обуславливает изменение пространственной структуры белка. Следует отметить, то в большинстве случаев первичная структура белка в процессе денатурации не нарушается, поэтому после раскрутки цепи полипептидов (стадия нити), протеин может снова стихийно скручиваться, при этом образуя «случайный клубок», то есть переходит к хаотическому состоянию, отличного от нативной конформации.
Процесс денатруации белков происходит при температуре выше, чем 56 °С.
Типичными признаками необратимой денатурации белков является снижение гидрофильности и растворимости белков, увеличение оптической активности, изменение изоэлектрической точки, уменьшение устойчивости белковых растворов и молекулярной массы и изменение формы белковых молекул, увеличение вязкости и усиление способности к расщеплению ферментами, переход молекулы в хаотическое состояние, при котором наблюдается агрегация частиц белка и выпадение их в осадок.
Схема денатурации белка: а — нативная молекула; б — развертывание полипептидной цепи; в — стадия нити; г — случайный клубок
При непродолжительном действии денатурирующего агента (например, органического растворителя) возможно восстановление нативной структуры белка. Этот процесс называется ренатурацией. При ренатурации происходит восстанавлениене только структуры, но и биологических функций белка. С денатурацией связаны процессы переработки продуктов питания, изготовления одежды, обуви, консервирования и сушки овощей и фруктов. Результатом необратимой денатурацией протеинов является потеря способности к прорастанию семян при длительном хранении, особенно при неблагоприятных условиях. Процесс денатурации белков широко применяется в медицине, ветеринарии, фармации, клинике и биохимических исследованиях с целью осаждения протеина в биологическом материале с целью дальнейшей идентификации в нем низкомолекулярных и небелковых субстанций, с целью как установления наличия протеина, так и его количественного определения, для обеззараживания слизистых покровов и кожи, для конъюгации солей тяжелых металлов при терапии отравлений солями свинца, ртути, меди и т.п. или с целью профилактики подобных токсикозов на предприятии.
Процесс денатурации белков происходит также при приеме фармакологических препаратов танальбина и танина, на чем базируются их противовоспалительное и вяжущее действие. Вяжущие свойства танина базируются на его способности осаждать протеины с синтезом плотных альбуминатов, защищающих от раздражения тканей, в частности чувствительные нервные окончания. При этом уменьшается проявление воспалительной реакции, а также снижаются болевые ощущения и происходит непосредственное уплотнение мембран клеток. Препарат танальбин представляет собой продукт взаимодействия белка казеина с танином — в отличие от танина, данный препарат не оказывает вяжущего действия на слизистую оболочку желудка и ротовой полости. Только после попадания в кишечник он поддается процессу расщепления, выделяя при этом свободный танин. Применяется в медицине и ветеринарии как вяжущее лекарственное средство при хронических и острых болезнях кишечника, в частности у детей.
В практике фармацевтики использование процессов денатурации белка дает возможность контролировать качество протеиновых препаратов, например, в ампулах.
Последствия
После денатурации происходит переход нативной компактной структуры в рыхлую развернутую форму, упрощается проникновение к пептидным связям ферментов, необходимых для разрушения.
Конформация белковых молекул определяется возникновением достаточного количества связей между разными участками определенной полипептидной цепочки.
Белки, состоящие из достаточного количества атомов, которые находятся в непрерывном хаотичном движении, способствует определенным перемещениям частей полипептидной цепи, что вызывает нарушение общей структуры белков, снижение его физиологических функций.
Белки имеют конформационную лабильность, то есть предрасположенность к незначительным изменениям конформации, происходящим в результате обрыва одних и образования других связей.
Денатурация белка приводит к изменениям его химических свойств, способности вступать во взаимодействие с другими веществами. Наблюдается изменение пространственной структуры и участка, непосредственно контактирующего с иной молекулой, и всей конформацией в целом. Наблюдаемые конформационные изменения имеют значение для функционирования белков в живой клетке.
Механизмы денатурации
Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка щелочью приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.
Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.
Современный блог для специалистов пищевой промышленности
Денатурация белков. Что же это такое?
Белок – жизненно необходимый продукт для человека. Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.
Животные и растительные белки существенно различаются по аминокислотному составу и уровню биологической ценности. Аминокислотный состав мышечных и молочных белков близок к составу белков человека; большая часть белков животного происхождения является полноценной, тогда как растительные — из-за относительно низкого содержания в них лизина, триптофана, треонина и других незаменимых аминокислот – неполноценны.
Пищевая ценность животных белков идентична ценности белков мяса, они имеют приблизительно такой же состав и сбалансированность аминокислот. Благодаря химическому составу и функциональным свойствам, животные белки являются альтернативой и могут использоваться при производстве мясных продуктов с целью полноценной замены мяса, повышения пищевой и биологической ценности.
Полноценность белка
Для нормальной жизнедеятельности взрослого человека количество незаменимых аминокислот в суточном белковом рационе должно составлять 36-40%, что обеспечивается при соотношении животных белков к растительным, равном 55:45. При этом, годовая потребность в полноценном белке составляет от 20 до 26 кг.
К основным незаменимым аминокислотам относят валин, лейцин, изолейцин, триптофан, метионин, лизин, фенилаланин и треонин. Тирозин, цистеин, аргинин и гистидин — считают условно незаменимыми (или частично заменимыми), так как в организме они синтезируются довольно медленно. Установлено, что дефицит незаменимых аминокислот в питании может приводить к весьма тяжелым последствиям.
По степени соответствия количественного содержания отдельных незаменимых аминокислот (НАК) в составе белкового компонента продукта их содержанию в эталонном белке судят о его биологической ценности, определяя так называемый аминокислотный скор (АКС).
Аминокислотный состав эталонных белков определен в результате многолетних медико-биологических исследований, сбалансирован с учетом потребностей конкретного контингента в каждой НАК, в связи с чем иногда эталонный белок называют «идеальным».
Аминокислотный скор выражают в процентах или в виде безразмерной величины, представляющих собой отношение содержания каждой НАК в исследуемом белке к ее количеству в эталонном белке. Аминокислоты, скор которых составляет менее 100% (либо 1.0), считают лимитирующими. НАК, скор которой имеет самое низкое значение, называется первой лимитирующей аминокислотой. Значение скора именно этой аминокислоты предопределяет биологическую ценность и степень усвоения белков.
Таким образом, показатель аминокислотного скора устанавливает предельно возможный уровень использования азота данного вида белка для пластических целей. Избыток других имеющихся в составе белка аминокислот будет использоваться как источник неспецифического азота либо для энергетических потребностей организма.
При этом следует отметить, что с позиций рационального питания доля энергии, выделяющейся при биологическом окислении белка в организме не должна превышать 10% от общей калорийности суточного рациона.
Денатурация белков
Природные белковые тела наделены определенной, строго заданной пространственной конфигурацией и обладают рядом характерных физико-химических и биологических свойств при физиологических значениях температуры и рН среды. Под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативные свойства.
Денатурация белков (от лат.de- — приставка, означающая отделение, удаление и лат. nature — природа; не путать с лат. denaturatus — лишенный природных свойств) — потеря белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.
Денатурация – это процесс нарушения высших уровней организации белковой молекулы (вторичного, третичного, четвертичного) под действием различных факторов.
При этом полипептидная цепь разворачивается и находится в растворе в развернутом виде или в виде беспорядочного клубка. При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.
Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.
Необратимая денатурация – это процесс, при котором биологическая активность не восстанавливается после удаления денатурирующих агентов. Процесс денатурации отдельной белковой молекулы, приводящий к распаду её «жёсткой» трёхмерной структуры, иногда называют плавлением молекулы (к примеру жаренное яйцо).
Пищевая химия
Пищевая химия (лекция 8)
1. Белки мяса и молока
Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген (кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, кости, роговица глаз, хрящи). Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Коллаген внеклеточный белок, но синтезируется он внутри клетки в виде молекул-предшественников.
Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок беден пролином.
Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нем очень низкая. Однако при необходимости усилить двигательную функцию кишечника целесообразно использовать продукты, богатые соединительной тканью.
Желатин – продукт неполного гидролиза коллагена. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов. Данное свойство позволяет применять желатин в диетах щадящего режима.
Молоко – это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды – раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5 %. Среди них выделяют две основные группы: казеины и сывороточные белки.
В молоке содержится более 20 ферментов, а также гормоны и белки в составе оболочек жировых шариков.
Основными белками молока являются казеины, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов. Например, при действии в желудке на κ-казеин химозина высвобождаются глико- и фосфопептиды, которые регулируют секрецию желудочного сока, моделируют физико-химические свойства белков, осуществляют защиту от протеолиза и влияют на проницаемость мембран клеток. Важнейшими физиологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, лактоферрин и лизоцим являются носителями антибактериальных свойств, лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль, перенося в кишечник микро- и макроэлементы, витамины и липиды.
Казеин в молоке содержится в виде казеинаткальциевого фосфатного комплекса.
Кальций в составе комплекса выполняет роль структурообразователя, создавая мостик между серинфосфатными группами двух молекул казеина. Казеин молока осаждается при рН 4,6-4,7, когда на его молекулах наступает равенство положительных и отрицательных зарядов. Нерастворимый казеин обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах, что важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с β-лактоглобулином, которые наблюдаются в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном свертывании или получении сырной массы при созревании сыров.
Промышленные казеины получают из обезжиренного молока действием кислот, кисломолочной сыворотки, введением солей кальция, химозина и др. В зависимости от способа получения различают казеинат натрия, казеинат кальция, кислотный, сычужный казеин и копреципитат с разными функциональными свойствами. При производстве новых форм белковой пищи большое значение имеет гелеобразование казеина, его взаимодействие с веществами небелковой природы, образование стойких эмульсий и явление синерезиса.
Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин.
Денатурация белков.
Поскольку в образовании вторичной и третичной структур частично участвуют относительно слабые связи, физическое состояние белка в значительной степени зависит от температуры, pH, присутствия солей и других факторов. Нагревание, например, вызывает распрямление полипептидной цепи белковой молекулы; некоторые химические реагенты разрывают водородные связи. Изменение pH также обусловливает разрыв связей, при этом проявляется электростатическая неустойчивость.
Белки под влиянием различных физических и химических факторов теряют свои первоначальные (нативные) свойства. Внешне это выражается в их свертывании и выпадении в осадок. Примером такого явления может служить свертывание альбумина молока при кипячении. Негидролитическое необратимое нарушение нативной структуры белка и называется денатурацией. При этом рвутся в основном водородные связи, изменяется пространственная структура белка, однако разрыва ковалентных связей в белковой молекуле не происходит.
Денатурация приводит к развертыванию молекулы белка, и он переходит в более или менее разупорядоченное состояние (в нем уже нет ни спиралей, ни слоев, ни других каких-либо видов регулярной укладки цепи). В денатурированном состоянии амидные группы пептидной цепи образуют водородные связи с окружающими их молекулами воды; таких водородных связей значительно больше, чем внутримолекулярных.
Взбивание яичного белка, сливок превращает их в пену, состоящую из пузырьков воздуха, окруженных тонкими белковыми пленками, образование которых сопровождается развертыванием полипептидных цепей в результате разрыва связей при механическом воздействии. Таким образом, при образовании пленок происходит частичная или полная денатурация белка. Такой вид денатурации называется поверхностной денатурацией белка.
Для кулинарных процессов особое значение имеет тепловая денатурация белков. Механизм тепловой денатурации белков можно рассмотреть на примере глобулярных белков.
Основная молекула глобулярного белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками.
При нагревании белков начинается усиленное движение полипептидных цепей или складок, что приводит к разрыву непрочных связей между ними. Белок разворачивается и приобретает необычную, неприродную форму, водородные и другие связи устанавливаются в несвойственных данной молекуле местах, и конфигурация молекулы меняется. В результате происходит развертывание и перегруппировка складок, сопровождаемые перераспределением полярных и неполярных групп, причем неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул, понижая их гидрофильность. При денатурации белки становятся нерастворимыми и в большей или меньшей мере утрачивают способность к набуханию.
При тепловой денатурации белков активная роль принадлежит воде, которая участвует в образовании новой конформационной структуры денатурированного белка. Полностью обезвоженные белки не денатурируют даже при длительном нагревании. Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе.
При значениях pH среды, близких к ИЭТ белка, происходит максимальная дегидратация белка. Наиболее полно денатурация осуществляется в ИЭТ белка. Смещение pH в ту или иную сторону от ИЭТ белка способствует повышению его термостабильности и ослаблению денатурационных процессов.
Температура денатурации белков повышается в присутствии других термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют, когда при тепловой обработке необходимо повышение температуры смеси (например, при пастеризации мороженого, изготовлении яично-масляных кремов), не допуская расслоения или структурообразования в белковой коллоидной системе.
Появление на поверхности белковой молекулы после денатурации ранее скрытых радикалов или функциональных групп изменяет физико-химические и биологические свойства белков. В результате денатурации свойства белков необратимо изменяются.
Потеря способности к гидратации объясняется утратой белками нативных свойств, важнейшим из которых является выраженная гидрофильность (большое сродство к воде), и связана с изменением конформации полипептидных цепей в белковой молекуле в результате денатурации.
Набухание и растворимость белков в воде обусловлены наличием на поверхности белковых молекул большого числа гидрофильных групп (СООН, ОН, NH2), способных связывать значительное количество воды.
Как уже отмечалось, способность разных нативных белков пищевых продуктов растворяться в каком-либо растворителе (воде, растворах нейтральных солей, слабых растворах щелочей, спирте и др.) используют для разделения или выделения определенной белковой фракции (для исследовательских или пищевых целей). Денатурированные белки такими различиями не обладают, они все одинаково нерастворимы и не способны набухать в воде. Исключение из этого общего правила составляет фибриллярный коллаген мяса и рыбы, который после тепловой денатурации и деструкции до глютина способен растворяться в горячей воде.
В результате денатурации белки теряют биологическую активность. В растительном и животном сырье, используемом на предприятиях общественного питания, активность большинства белковых веществ сохраняется. Так, в результате деятельности ферментов плоды при хранении дозревают (а иногда и перезревают), картофель и корнеплоды прорастают. Особенно наглядно деятельность ферментов проявляется в клубнях картофеля при хранении их на свету: поверхность клубней приобретает зеленую окраску и горький вкус соответственно в результате синтеза хлорофилла и образования ядовитого гликозида соланина.
В сыром мясе тканевые ферменты также находятся в активном состоянии, участвуя в автолизе мяса (послеубойном созревании). Это их свойство используют для практических целей. Полная инактивация кислой фосфатазы происходит при достижении температуры в геометрическом центре мясного изделия 80 °С, что соответствует температуре пастеризации (отмиранию вегетативных форм бактерий). При необходимости проверить достаточность тепловой кулинарной обработки мясного изделия определяют наличие или отсутствие в нем активной кислой фосфатазы.
В нативном белке пептидные группы экранированы внешней гидратной оболочкой или находятся внутри белковой глобулы и таким образом защищены от внешних воздействий. При денатурации белок теряет гидратную оболочку, что облегчает доступ пищеварительным ферментам желудочно-кишечного тракта к функциональным группам. Белок переваривается быстрее.
Кроме того, иногда ингибиторная функция белка исчезает после денатурации. Так, некоторые белки яйца отрицательно влияют на процесс пищеварения: авидин в кишечнике связывает биотин (витамин Н), который участвует в регуляции нервной системы и нервно-рефлекторной деятельности; овомукоид угнетает действие трипсина (фермента поджелудочной железы). Именно поэтому белки сырого яйца не только плохо перевариваются, но и частично всасываются в непереваренном виде, что может вызвать аллергию, уменьшить усвояемость других компонентов пищи и ухудшить всасывание соединений кальция. При денатурации эти белки утрачивают свои антиферментные свойства.
При денатурации белок теряет гидратную оболочку, в результате чего многие функциональные группы и пептидные связи белковой молекулы оказываются на поверхности и белок становится более реакционноспособным.
В результате тепловой денатурации белка происходит агрегирование белковых молекул. Поскольку гидратная оболочка вокруг молекулы белка нарушается, отдельные молекулы белка соединяются между собой в более крупные частицы и уже не могут держаться в растворе. Начинается процесс свертывания белков, в результате которого образуются новые молекулярные связи.
В более концентрированных белковых растворах при денатурации белков образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. В результате агрегации денатурированных молекул белка образуется структурированная белковая система. Денатурация белков в концентрированных растворах с образованием сплошного геля происходит при тепловой обработке мяса, рыбы (белки саркоплазмы), куриных яиц и разных смесей на их основе. Точные концентрации белков, при которых их растворы в результате нагревания образуют сплошной гель, неизвестны. Учитывая, что способность к гелеобразованию у белков зависит от конфигурации (асимметрии) молекул и характера образующихся при этом межмолекулярных связей, надо полагать, что для разных белков указанные концентрации различны.
Например, для приготовления омлетов к яичному меланжу добавляют 38. 75 % молока. Нижние пределы относятся к омлетам жареным, верхние — к вареным на пару. Для приготовления омлетов из яичного белка, используемых в диетическом питании, молоко добавляют в количестве 40 % независимо от способа тепловой обработки, так как в белке яйца концентрация белков значительно ниже, чем в желтке.
Некоторые белки, представляющие собой более или менее обводненные гели, при денатурации уплотняются, в результате чего происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Белковый гель, подвергшийся нагреванию, как правило, характеризуется меньшим объемом, массой, пластичностью, повышенной механической прочностью и большей упругостью по сравнению с исходным гелем нативных белков. Подобные изменения белков наблюдаются при тепловой обработке мяса, рыбы (белки миофибрилл), варке круп, бобовых, макаронных изделий, выпечке изделий из теста.
Гелями и студнями называются твердообразные нетекучие структурированные системы, образовавшиеся в результате действия молекулярных сил сцепления между коллоидными частицами или макромолекулами полимеров. Ячейки пространственных сеток гелей и студней обычно заполнены растворителем.
Таким образом, гели представляют собой коллоидные системы или растворы высокомолекулярных соединений (ВМС), утратившие текучесть из-за возникновения в них определенных внутренних структур в виде пространственного сетчатого каркаса, ячейки которого заполнены дисперсионной средой. Поскольку заключенная в ячейках дисперсионная среда при этом теряет свою подвижность, ее называют иммобилизированной.
Гели весьма широко распространены в природе: к ним относятся многие строительные материалы (бетоны, цементы, глинистые суспензии), грунты, некоторые минералы (агат, опал), различные пищевые продукты (мука, тесто, хлеб, желе, мармелад, студень), желатин, каучук, ткани живых организмов и многие другие материалы живой и неживой природы.
В зависимости от концентрации дисперсионной среды гели принято подразделять на лиогели, коагели и ксерогели (аэрогели).
Богатые жидкостью гели, содержащие мало сухого вещества (до 1-2 %), называют диогелями. К типичным диогелям относятся кисель, студень (холодец), простокваша, растворы мыл и др.
Студенистые осадки, получаемые в процессе коагуляции некоторых гидрофобных золей, а также хлопьевидные осадки, образующиеся при высаливании растворов ВМС, называются коагелями. Содержание сухого вещества в коагелях достигает 80 %. Однако очень бедные жидкостью хлопья и микрокристаллические порошки, образующиеся при коагуляции типичных гидрофобных коллоидов (гидрозолей золота, серебра, платины, сульфидов) к коагелям не относятся.
Бедные жидкостью или совсем сухие гели называются ксерогелями. Примерами ксерогелей могут служить сухой листовой желатин, столярный клей в плитках, крахмал, каучук. К сложным ксерогелям относят многие пищевые продукты (муку, сухари, печенье). Высокопористые ксерогели называют также аэрогелями, поскольку в них дисперсионной средой служит воздух. К аэрогелям относят многие сорбенты (силикагель), твердые катализаторы химических реакций.
В зависимости от природы дисперсной фазы и по способности к набуханию принято различать гели хрупкие и эластичные. Эластичные гели мы будем называть студнями.